MaltSci 麦伴科研

Appearance

热门主题报告 / proteomics

本报告由 MaltSci•麦伴科研 基于最新文献和研究成果撰写

质谱如何推动蛋白质组学研究的进展？ ​

摘要 ​

质谱技术（Mass Spectrometry, MS）作为一种重要的分析工具，近年来在蛋白质组学（Proteomics）研究中发挥了关键作用。蛋白质组学旨在全面理解细胞和生物体内的蛋白质组成、结构及其功能，而质谱技术以其高灵敏度和高分辨率，成为这一领域的核心技术之一。本文综述了质谱技术在蛋白质组学中的基本原理与分类、应用实例、技术进展及面临的挑战。质谱技术通过测量离子的质量与电荷比（m/z），能够有效识别和定量复杂生物样本中的蛋白质，并为生物标志物的发现和翻译后修饰的分析提供了新的视角。随着技术的不断进步，质谱在个性化医学和精准医疗中的潜力愈加凸显，为研究者提供了丰富的信息支持。尽管当前质谱技术在蛋白质组学领域取得了显著进展，但仍面临样本制备复杂性、数据分析困难和仪器高成本等挑战。未来，质谱技术的研究将更加注重技术的整合与应用，以应对复杂生物系统的挑战，推动生物医学研究的进一步发展。

大纲 ​

本报告将涉及如下问题的讨论。

  • 1 引言
  • 2 质谱技术的基本原理与分类
    • 2.1 质谱的基本原理
    • 2.2 质谱技术的分类及特点
  • 3 质谱在蛋白质组学中的应用
    • 3.1 蛋白质鉴定与定量分析
    • 3.2 翻译后修饰的分析
  • 4 质谱技术的进展与挑战
    • 4.1 技术进展
    • 4.2 当前面临的挑战
  • 5 质谱与其他技术的结合
    • 5.1 液相色谱-质谱联用技术
    • 5.2 质谱成像技术
  • 6 未来发展趋势
    • 6.1 新兴质谱技术
    • 6.2 质谱在个性化医学中的潜力
  • 7 总结

1 引言 ​

质谱技术（Mass Spectrometry, MS）作为一种强大的分析工具，近年来在蛋白质组学（Proteomics）研究中发挥了至关重要的作用。蛋白质组学旨在全面了解细胞和生物体内的蛋白质组成、结构及其功能，而质谱技术以其高灵敏度和高分辨率，成为蛋白质组学的核心技术之一。随着技术的不断进步，质谱不仅提高了蛋白质的鉴定效率，还增强了对复杂生物样本中蛋白质组的深入分析能力[1]。近年来，质谱在临床医学、药物开发以及基础生物学研究中的应用愈加广泛，为研究者提供了丰富的信息支持[2]。

研究质谱在蛋白质组学中的应用具有重要的学术和临床意义。首先，质谱技术的高通量和高精度使其能够在复杂的生物样本中进行大规模的蛋白质鉴定与定量分析，推动了生物标志物的发现和验证[3]。其次，质谱能够有效分析蛋白质的翻译后修饰（Post-Translational Modifications, PTMs），为理解蛋白质的功能调控机制提供了新的视角[4]。此外，质谱技术的不断发展和完善，使得其在个性化医学和精准医疗中的潜力日益凸显，成为未来医学研究的重要工具[5]。

目前，质谱技术在蛋白质组学领域的发展已经取得了显著的进展，但仍面临一些挑战。例如，样本制备的复杂性、数据分析的困难以及仪器的高成本等问题依然存在[6]。尽管如此，质谱技术的不断创新和多样化应用，正逐步克服这些挑战，为蛋白质组学研究带来了新的机遇[2]。

本文将从多个方面综述质谱技术在蛋白质组学中的发展历程、应用实例及其未来发展趋势。具体内容组织如下：首先，我们将介绍质谱技术的基本原理与分类，以便读者理解其在蛋白质组学中的应用基础。接着，重点讨论质谱在蛋白质鉴定与定量分析以及翻译后修饰分析中的应用实例。随后，分析质谱技术的进展与当前面临的挑战，探讨其在液相色谱-质谱联用技术和质谱成像技术等其他技术结合中的应用。最后，我们将展望质谱技术的未来发展趋势，包括新兴质谱技术和其在个性化医学中的潜力。通过本文的综述，我们希望为相关领域的研究者提供参考和启示，推动质谱技术在生物医学研究中的进一步应用与发展。

2 质谱技术的基本原理与分类 ​

2.1 质谱的基本原理 ​

质谱技术是现代生物医学研究中不可或缺的工具，尤其在蛋白质组学（proteomics）领域中发挥了核心作用。质谱法通过测量离子的质量与电荷比（m/z）来识别和定量样品中的分子，进而为生物系统提供重要的定量和定性信息。

质谱的基本原理涉及将样品转化为气相离子，然后通过电场或磁场进行分离。常见的质谱仪器类型包括基于电喷雾电离（ESI）和基于基质辅助激光解吸/电离（MALDI）的质谱仪。这些技术能够在微秒级别内分析复杂样品，适用于蛋白质及其各种修饰的检测和分析。

在蛋白质组学中，质谱技术的应用有助于高通量地识别和定量复杂混合物中的蛋白质。随着技术的进步，质谱的灵敏度得到了显著提高，使得单细胞蛋白质组学和组织空间分析成为可能（Tiannan Guo et al., 2025）。通过多维肽分离技术和精确的肽质量测量，研究人员能够从总蛋白质消化物中准确识别蛋白质。此外，质谱还可以分析完整蛋白质，表征蛋白质同种型（isoforms），并通过稳定同位素标记和化学标记技术实现蛋白质的差异展示和定量分析（Ida Chiara Guerrera & Oliver Kleiner, 2005）。

质谱在心脏蛋白质组学中的应用，能够提供对心血管疾病分子机制的更深入理解，这对于未来治疗干预的发展具有基础性作用（Oleg A Karpov et al., 2024）。通过对心脏组织中蛋白质动态变化的精确监测，质谱技术使得研究人员能够揭示蛋白质的表达、结构构象和相互作用等重要生物学信息。

此外，质谱的快速发展使其在临床应用中展现出巨大的潜力。质谱基于的蛋白质组学正在被广泛应用于生物标志物的发现，能够用于早期检测、预后评估及治疗反应的监测（Alemayehu Godana Birhanu, 2023）。其多重检测能力、卓越的分析特异性和灵敏度使其在疾病检测和治疗监测中优于传统方法。

综上所述，质谱技术不仅在基础研究中推动了蛋白质组学的发展，也为临床应用开辟了新的前景。随着技术的不断进步，质谱将在生物医学研究中发挥越来越重要的作用。

2.2 质谱技术的分类及特点 ​

质谱技术（Mass Spectrometry, MS）在蛋白质组学研究中发挥了核心作用，推动了该领域的重大进展。质谱技术的基本原理是根据分子质量与电荷比（m/z）对样品中的分子进行分离和检测。质谱技术的分类主要包括以下几种类型，各自具有独特的特点和应用：

  1. 基于电喷雾电离（ESI）和基质辅助激光解吸/电离（MALDI）的质谱：

    • **电喷雾电离（ESI）**适用于液相样品，能够有效分析生物大分子如蛋白质和肽。其优点在于可与液相色谱联用，提供高灵敏度和高通量的分析能力。
    • **基质辅助激光解吸/电离（MALDI）**适合固态样品的分析，尤其在大分子和复杂混合物的质谱分析中表现出色，能够快速获得蛋白质的分子量信息。

  2. 多维分离技术：

    • 质谱技术与多维液相色谱结合，能够实现高效的样品分离，提高分析的灵敏度和特异性。通过多维分离，研究人员可以从复杂的生物样品中有效分离和鉴定大量蛋白质[7]。

  3. 同位素标记和化学标记技术：

    • 这些技术允许对不同样品中的蛋白质进行定量比较，尤其在差异表达分析中具有重要意义。这些方法使得研究人员能够识别和定量不同条件下的蛋白质变化[2]。

  4. 蛋白质组学成像技术：

    • 近年来，质谱成像技术的发展使得研究人员能够在组织切片中获得特定分子组成、相对丰度和空间分布的信息。这为理解细胞内蛋白质的空间动态提供了新的视角[7]。

  5. 单细胞质谱技术：

    • 随着灵敏度的提高，质谱技术已能够进行单细胞蛋白质组学分析，揭示细胞异质性和组织结构。这一进展使得研究人员能够深入理解生物系统中的复杂性[2]。

  6. 后转译修饰分析：

    • 质谱技术能够有效识别和表征蛋白质的后转译修饰（如磷酸化、糖基化等），这对理解蛋白质功能和相互作用至关重要[8]。

质谱技术的这些分类和特点不仅推动了基础生物学的研究，还为临床应用提供了新的可能性，包括生物标志物的发现、疾病的早期诊断和治疗监测[3]。随着技术的不断进步，质谱技术在蛋白质组学领域的应用将愈加广泛，预示着其在未来生物医学研究中的重要性将持续上升。

3 质谱在蛋白质组学中的应用 ​

3.1 蛋白质鉴定与定量分析 ​

质谱技术在蛋白质组学研究中发挥了至关重要的作用，特别是在蛋白质的鉴定与定量分析方面。质谱的快速和敏感的特性使其成为蛋白质鉴定的主要工具。Smith（2002）指出，质谱能够在一天内从微克样品中识别数千种蛋白质，并量化相对蛋白质丰度，这在以往是难以实现的[9]。此外，随着质谱技术的进步，研究者们能够在复杂样品中进行高通量的蛋白质识别，这为细胞功能的理解提供了新的视角[7]。

在蛋白质组学中，质谱技术不仅用于蛋白质的定性分析，还能够进行相对定量分析。Cristea等人（2004）强调，质谱技术的应用使得基因组数据库能够用于相对较少的数据来建立蛋白质的身份，从而显著提高了蛋白质鉴定的效率和准确性[10]。然而，相对定量在细胞和细胞外材料中仍然是一个挑战，尽管质谱技术的进步使得这一过程更加可行[10]。

近年来，质谱在蛋白质组学中的应用得到了进一步的发展。Guerrera和Kleiner（2005）总结了质谱在定量分析中的新进展，包括稳定同位素标记技术和化学标记，这些技术允许对蛋白质进行差异性显示和定量分析[7]。这些技术的进步使得研究者能够更好地识别和量化蛋白质及其翻译后修饰，从而为生物标志物的发现和药物靶点的识别提供了新的机会[6]。

在心脏生物学研究中，Karpov等人（2024）指出，质谱基础的蛋白质组学为理解心血管疾病的分子机制提供了广泛而深入的视角。这种技术的发展使得研究者能够在单细胞水平上研究蛋白质组，并利用机器人辅助的自动化系统提高样本准备的效率[8]。此外，质谱的提高的灵敏度使得多种动态翻译后修饰的明确识别成为可能，这对于心脏疾病的研究至关重要[8]。

综上所述，质谱技术的进步不仅推动了蛋白质组学研究的深入发展，还为蛋白质的鉴定与定量分析提供了强有力的工具。这些技术的应用为生物医学研究带来了新的机遇，特别是在疾病的诊断和治疗策略的开发中，质谱的角色愈发重要。

3.2 翻译后修饰的分析 ​

质谱（Mass Spectrometry, MS）在蛋白质组学研究中的应用，尤其是在翻译后修饰（Post-Translational Modifications, PTMs）分析方面，已经取得了显著进展。质谱因其高灵敏度、高特异性和高通量的特性，逐渐成为分析蛋白质及其翻译后修饰的主要工具。以下是质谱在蛋白质组学及翻译后修饰分析中的几项关键进展。

首先，质谱能够有效识别和定量数千种蛋白质及其修饰，揭示了蛋白质在生物体内的复杂动态特性。通过质谱，研究人员能够分析细胞反应和特定疾病相关的翻译后修饰，从而加深对蛋白质组的理解[1]。尤其是在翻译后修饰的研究中，质谱不仅可以识别修饰的类型和位置，还能够量化这些修饰在不同生理和病理状态下的变化，这对疾病的早期诊断和治疗靶点的开发具有重要意义[11]。

其次，质谱技术的进步使得对翻译后修饰的组合模式进行分析成为可能。通过顶端分析（top-down approach），研究人员可以直接分析完整的蛋白质，定位多个翻译后修饰，这种方法提供了对蛋白质结构和功能的更全面的了解[12]。顶端质谱方法能够详细描绘蛋白质的序列以及其上多个翻译后修饰的相互作用，为研究生物分子提供了新的视角[13]。

此外，质谱还在定量方面取得了重大进展，特别是在红氧化还原蛋白质组学中，通过量化特定半胱氨酸残基的可逆氧化修饰，研究人员能够更准确地评估细胞对氧化环境的响应[14]。这种定量能力对于理解细胞信号传导、转录调控等生物过程至关重要。

然而，尽管质谱在翻译后修饰分析中展现出巨大的潜力，但仍面临一些挑战。例如，许多翻译后修饰在样本中的丰度较低，导致在质谱分析中难以检测到。因此，通常需要通过富集技术来提高修饰肽的检测率[15]。当前的研究集中在改进富集方法，以便在分析过程中最大限度地提高灵敏度和特异性，从而推动质谱在临床应用中的转化。

综上所述，质谱技术通过其独特的优势和不断的技术进步，在蛋白质组学研究中，尤其是在翻译后修饰的分析方面，发挥了不可或缺的作用。这些进展不仅推动了基础生物学的研究，也为临床诊断和治疗提供了新的可能性。

4 质谱技术的进展与挑战 ​

4.1 技术进展 ​

质谱技术在蛋白质组学研究中的进展显著，推动了这一领域的快速发展。质谱（MS）已成为蛋白质组学的核心技术，能够进行定性和定量分析，帮助研究人员深入理解细胞功能和生物过程。

首先，质谱技术的敏感性和分辨率的提高使得研究者能够进行单细胞蛋白质组学和组织空间分析，这在临床应用中具有重要意义[2]。例如，最新的质谱技术发展包括新型样本制备方法、先进的仪器和创新的数据采集策略，这些进步使得对蛋白质相互作用、翻译后修饰和结构蛋白质组学的研究得以深入[2]。

其次，质谱在蛋白质的定量分析方面的能力显著提升，允许在复杂的生物样本中测量数百到数千种蛋白质[16]。这一点尤其重要，因为它使得研究人员能够监测细胞内蛋白质动态变化，揭示生物学过程中的关键机制。例如，质谱结合同位素标记技术和化学标记的进展，能够实现蛋白质的差异显示和定量分析，进一步推动了对翻译后修饰蛋白质的靶向特征分析[7]。

此外，质谱成像技术的进步使得研究人员能够获取关于薄组织切片中肽和蛋白质的局部分子组成、相对丰度和空间分布的具体信息，这为理解组织结构和功能提供了新的视角[7]。通过这些技术，质谱不仅能够帮助研究者揭示疾病生物标志物，还能推动基础研究向临床应用的转化，例如在癌症、代谢疾病等领域的早期检测和治疗反应监测[3]。

尽管质谱技术在蛋白质组学中取得了诸多进展，但仍面临一些挑战。比如，数据的复杂性和体量不断增加，要求研究者在数据分析和生物信息学方面具备更高的能力[16]。此外，质谱技术的进一步发展需要不断改进仪器性能和分析策略，以满足日益增长的生物医学研究需求[9]。

总之，质谱技术的进步为蛋白质组学研究提供了强大的工具，推动了对生物系统的深入理解，并在疾病研究和临床应用中展现出广阔的前景。随着技术的不断发展，质谱在生物医学领域的应用将更加广泛，为健康研究和临床实践带来新的机遇。

4.2 当前面临的挑战 ​

质谱技术在蛋白质组学研究中的进展显著，尤其在定性和定量分析方面，极大地推动了对蛋白质的理解和应用。然而，尽管取得了许多进展，当前仍面临一系列挑战。

首先，质谱技术的灵敏度和通量的提高使得研究者能够在复杂的生物样本中识别和定量低丰度蛋白质。例如，质谱技术的快速应用如SWATH（顺序窗口采集高通量分析）和离子迁移谱等，能够在短时间内识别数千种蛋白质[17]。然而，尽管技术上取得了进展，仍然存在样本处理和数据分析方面的困难，特别是在处理复杂的生物样本时，如何有效分离和富集目标蛋白质仍是一个亟待解决的问题[18]。

其次，当前质谱技术在蛋白质组学中的应用往往依赖于高质量的临床样本。由于大多数生物标志物发现研究使用的临床样本数量有限，且验证过程需要在大规模样本中进行，因此在标志物的发现和验证过程中，样本的获取和管理成为一大挑战[18]。此外，样本存储和处理不当可能导致蛋白质降解或修饰，进一步影响研究结果的可靠性。

再者，尽管质谱技术能够提供关于蛋白质的定量和定性信息，但在数据处理和解释方面仍面临挑战。随着数据量的激增，如何有效地管理和分析这些数据成为了研究者的一大难题。现有的生物信息学工具和算法在处理高通量数据时可能无法充分发挥其潜力，导致信息的丢失或误解[19]。

最后，质谱技术的普及和应用还需要跨学科的合作。将质谱与基因组学和代谢组学等其他“组学”数据整合，以便更全面地理解生物过程和疾病机制，是当前研究的一个重要方向。然而，这种整合需要在数据处理和分析方法上进行更深入的研究和发展，以实现有效的信息共享和综合分析[20]。

总的来说，尽管质谱技术在蛋白质组学研究中展现了巨大的潜力，推动了生物医学领域的进步，但在样本获取、数据处理、跨学科整合等方面仍需克服诸多挑战，以实现更广泛的应用和更深入的生物学理解。

5 质谱与其他技术的结合 ​

5.1 液相色谱-质谱联用技术 ​

质谱与液相色谱（LC）联用技术在蛋白质组学研究中发挥了至关重要的作用。液相色谱结合质谱（LC-MS）已成为分析复杂蛋白质样品的主要平台，能够处理大量蛋白质及其降解产物（例如截短的多肽），并且覆盖广泛的相对浓度范围[21]。这一技术的优势在于其高分辨率、高灵敏度和高通量，能够快速有效地分离和分析生物样品中的蛋白质。

质谱作为蛋白质组学的核心技术，使得在单次实验中能够检测和识别成千上万的蛋白质和多肽[22]。LC-MS的结合不仅提高了对低丰度物质（如后转译修饰蛋白质）的检测能力，还能够在复杂混合物中实现对特定蛋白质的分离和定量[23]。随着质谱技术的进步，现代LC-MS系统的分辨率和灵敏度已达到能够分析单个蛋白质及完整蛋白组的水平[24]。

在蛋白质组学研究中，LC-MS的应用还解决了生物样品复杂性带来的挑战。例如，通过多维液相色谱（MDLC）平台，可以对多肽混合物进行分级分离，从而提高质谱分析的识别和定量能力[25]。此外，质谱的技术进步，如碰撞能量的优化，进一步提升了底部向上蛋白质组学的应用效率，使得在质谱实验中能够充分利用这一技术的潜力[23]。

质谱技术的不断发展，使得在药物发现和生物标志物验证方面的应用变得更加可行。例如，改进的样品制备和数据获取策略使得药物靶点的发现和理解潜在治疗化合物的作用机制变得更加高效[4]。未来，随着液相色谱和质谱的共同进步，预计将会有更多创新的蛋白质组学工作流程被开发，以应对日益复杂的生物医学问题[26]。

综上所述，质谱与液相色谱的结合不仅推动了蛋白质组学的研究进展，还为生物医学领域的多种应用提供了强有力的技术支持。

5.2 质谱成像技术 ​

质谱（Mass Spectrometry, MS）在蛋白质组学（Proteomics）研究中扮演着至关重要的角色，其应用不断推动着这一领域的进步。质谱技术不仅为蛋白质的定性和定量分析提供了强大的工具，还通过结合其他技术和新兴的质谱成像技术，显著提高了研究的深度和广度。

首先，质谱技术在蛋白质组学中的核心地位源于其能够高效、准确地分析复杂生物样本中的蛋白质。通过质谱技术，研究人员能够实现对来自复杂混合物的全局蛋白质组样本的定性和定量分析，这对于理解细胞功能具有重要影响[7]。例如，质谱技术允许对完整蛋白质的分析，从而能够表征蛋白质的同种型，进一步推动对蛋白质动态变化的理解[8]。

其次，质谱技术与其他技术的结合也在推动蛋白质组学的发展。例如，稳定同位素标记和化学标记的新技术使得质谱基础的差异显示和蛋白质定量成为可能[7]。此外，先进的分离技术与质谱相结合，使得高通量的蛋白质鉴定成为现实，进一步提升了研究的效率和准确性[27]。

在质谱成像技术方面，最近的进展使得研究人员能够在薄组织切片中获取特定的分子组成、相对丰度和空间分布的信息。这种技术的应用不仅提高了对组织内蛋白质分布的理解，也为疾病机制的研究提供了新的视角[7]。质谱成像技术的优势在于能够在不破坏样本的情况下，对组织进行空间解析，进而帮助研究人员探讨蛋白质在不同生理和病理状态下的表达和功能。

总之，质谱技术的进步以及与其他技术的结合，使得蛋白质组学研究能够在分子水平上提供更为深入的洞察。这些技术的演变不仅推动了基础研究的发展，还为临床应用提供了新的可能性，特别是在生物标志物的发现和疾病机制的解析方面，质谱技术正日益成为不可或缺的工具[2]。

6 未来发展趋势 ​

6.1 新兴质谱技术 ​

质谱技术在蛋白质组学研究中的应用已取得显著进展，推动了该领域的发展。质谱（MS）作为一种核心技术，已成为蛋白质组学的主要工具，其能力在于快速、敏感地识别和定量蛋白质。这种技术的进步使得研究者能够在单个实验中同时识别和量化多个分子，从而提高了生物标志物的发现效率[28]。

近年来，质谱技术在灵敏度、通量和鲁棒性方面的改进，极大地推动了临床应用的实现。新兴的样本准备方法、先进的仪器和创新的数据采集策略，使得质谱在关键领域（如蛋白质相互作用、翻译后修饰和结构蛋白组学）的研究进展显著[2]。例如，单细胞蛋白质组学和组织空间分析的技术进步，使得研究者能够深入探讨细胞异质性和组织结构，这对于理解生物系统的复杂性至关重要[2]。

质谱在蛋白质组学中的应用不仅限于基础研究，还逐渐向临床实践转变。质谱技术的优势在于其在疾病检测和治疗监测中的应用，能够实现高通量的生物标志物筛选，这对于早期诊断和预后评估具有重要意义[3]。此外，质谱的多重检测能力和显著的分析特异性使其在微生物学、癌症研究和代谢紊乱的诊断中展现出广泛的应用潜力[3]。

随着质谱技术的不断进步，研究者们正在探索新兴的质谱方法，如原位质谱、顶端质谱（top-down MS）和交联质谱（cross-linking MS），这些方法使得对生物大分子结构、功能和相互作用的表征变得更加精确和全面[29]。在未来，质谱技术有望进一步整合人工智能，以加速数据分析和生物学解释，从而推动蛋白质组学研究的深入发展[2]。

总的来说，质谱技术的不断创新与发展，不仅推动了蛋白质组学的基础研究，还为临床应用提供了新的机遇，未来的研究将更加注重技术的整合与应用，以应对复杂生物系统的挑战。

6.2 质谱在个性化医学中的潜力 ​

质谱（Mass Spectrometry, MS）作为一种核心技术，已经在蛋白质组学（Proteomics）研究中发挥了重要作用。近年来，质谱技术的快速发展不仅提升了蛋白质的定性和定量分析能力，还为个性化医学的实现提供了新的可能性。

质谱在蛋白质组学中的应用主要体现在以下几个方面：

  1. 高通量和高灵敏度：质谱技术的进步使得单细胞蛋白质组学和组织空间剖析成为可能。这种技术的敏感性显著提高，能够在微克样品中识别成千上万的蛋白质，从而支持大规模的生物学研究[2]。同时，质谱的多维分离技术与高精度质量测量的结合，能够在短时间内完成大量样本的分析[9]。

  2. 后转译修饰的分析：质谱能够精确识别和定量蛋白质的后转译修饰，这对理解蛋白质的功能和动态变化至关重要[8]。这种能力使得研究人员能够深入探讨疾病的分子机制，并在此基础上开发针对特定修饰的治疗策略。

  3. 个性化医学的潜力：质谱在临床应用中的不断进步使其成为个性化医学的重要工具。通过质谱技术，研究人员可以在体液中发现生物标志物，这些标志物可以用于早期检测、预后评估以及治疗反应的预测和监测[3]。随着技术的进一步成熟，质谱在临床实验室的应用将更加广泛，促进从基础研究到临床实践的转化。

  4. 数据分析和人工智能的整合：现代质谱研究越来越依赖于数据分析和计算技术，尤其是人工智能的应用，这不仅加速了数据分析的速度，也提升了生物学解释的准确性。这种整合有助于在复杂的生物网络中识别关键的蛋白质相互作用和调控机制[2]。

  5. 技术的未来发展方向：未来，质谱技术将继续向更高的灵敏度、更大的动态范围和更高的通量发展。这些技术进步将推动蛋白质组学研究的深化，尤其是在揭示复杂生物系统中的动态变化和网络相互作用方面[2][30]。

总之，质谱在蛋白质组学中的发展不仅推动了基础生物学的研究，也为个性化医学的实现提供了强有力的工具和平台。随着技术的不断进步，质谱的应用前景将更加广阔，尤其是在疾病诊断和治疗方面。

7 总结 ​

质谱技术在蛋白质组学领域的应用已经取得了显著的进展，推动了生物医学研究的深入发展。通过高灵敏度和高分辨率的特性，质谱不仅提高了蛋白质的鉴定与定量效率，还为翻译后修饰的分析提供了强有力的工具。当前，质谱技术在临床应用中的潜力逐渐显现，尤其是在生物标志物的发现和个性化医学的研究中。然而，样本处理的复杂性、数据分析的困难以及高成本仍然是当前面临的挑战。未来，质谱技术的进一步发展将侧重于技术创新与多学科的结合，以实现更广泛的应用和更深入的生物学理解，尤其是在个性化医疗和精准治疗的探索中。随着人工智能和数据科学的结合，质谱技术将能够处理更复杂的数据，从而推动蛋白质组学研究向更高的水平发展。

参考文献 ​

  • [1] Erin Shammel Baker;Tao Liu;Vladislav A Petyuk;Kristin E Burnum-Johnson;Yehia M Ibrahim;Gordon A Anderson;Richard D Smith. Mass spectrometry for translational proteomics: progress and clinical implications.. Genome medicine(IF=11.2). 2012. PMID:22943415. DOI: 10.1186/gm364.
  • [2] Tiannan Guo;Judith A Steen;Matthias Mann. Mass-spectrometry-based proteomics: from single cells to clinical applications.. Nature(IF=48.5). 2025. PMID:40011722. DOI: 10.1038/s41586-025-08584-0.
  • [3] Alemayehu Godana Birhanu. Mass spectrometry-based proteomics as an emerging tool in clinical laboratories.. Clinical proteomics(IF=3.3). 2023. PMID:37633929. DOI: 10.1186/s12014-023-09424-x.
  • [4] Ryan A McClure;Jon D Williams. Impact of Mass Spectrometry-Based Technologies and Strategies on Chemoproteomics as a Tool for Drug Discovery.. ACS medicinal chemistry letters(IF=4.0). 2018. PMID:30128068. DOI: 10.1021/acsmedchemlett.8b00181.
  • [5] Yoshimi Haga;Yuriko Minegishi;Koji Ueda. Frontiers in mass spectrometry-based clinical proteomics for cancer diagnosis and treatment.. Cancer science(IF=4.3). 2023. PMID:36661476. DOI: 10.1111/cas.15731.
  • [6] Jacek R Wiśniewski. Mass spectrometry-based proteomics: principles, perspectives, and challenges.. Archives of pathology & laboratory medicine(IF=3.2). 2008. PMID:18834211. DOI: 10.1043/1543-2165(2008)132[1566:MSPPPA]2.0.CO;2.
  • [7] Ida Chiara Guerrera;Oliver Kleiner. Application of mass spectrometry in proteomics.. Bioscience reports(IF=4.7). 2005. PMID:16222421. DOI: 10.1007/s10540-005-2849-x.
  • [8] Oleg A Karpov;Aleksandr Stotland;Koen Raedschelders;Blandine Chazarin;Lizhuo Ai;Christopher I Murray;Jennifer E Van Eyk. Proteomics of the heart.. Physiological reviews(IF=28.7). 2024. PMID:38300522. DOI: 10.1152/physrev.00026.2023.
  • [9] Richard D Smith. Trends in mass spectrometry instrumentation for proteomics.. Trends in biotechnology(IF=14.9). 2002. PMID:12570152. DOI: 10.1016/s1471-1931(02)00197-0.
  • [10] Ileana M Cristea;Simon J Gaskell;Anthony D Whetton. Proteomics techniques and their application to hematology.. Blood(IF=23.1). 2004. PMID:14726377. DOI: 10.1182/blood-2003-09-3295.
  • [11] Ole Nørregaard Jensen. Modification-specific proteomics: characterization of post-translational modifications by mass spectrometry.. Current opinion in chemical biology(IF=6.1). 2004. PMID:15036154. DOI: 10.1016/j.cbpa.2003.12.009.
  • [12] Jennifer S Brodbelt. Deciphering combinatorial post-translational modifications by top-down mass spectrometry.. Current opinion in chemical biology(IF=6.1). 2022. PMID:35779351. DOI: 10.1016/j.cbpa.2022.102180.
  • [13] Francesco Lanucara;Claire E Eyers. Top-down mass spectrometry for the analysis of combinatorial post-translational modifications.. Mass spectrometry reviews(IF=6.6). 2013. PMID:22718314. DOI: 10.1002/mas.21348.
  • [14] Nicholas J Day;Matthew J Gaffrey;Wei-Jun Qian. Stoichiometric Thiol Redox Proteomics for Quantifying Cellular Responses to Perturbations.. Antioxidants (Basel, Switzerland)(IF=6.6). 2021. PMID:33807006. DOI: 10.3390/antiox10030499.
  • [15] Jessica Brandi;Roberta Noberini;Tiziana Bonaldi;Daniela Cecconi. Advances in enrichment methods for mass spectrometry-based proteomics analysis of post-translational modifications.. Journal of chromatography. A(IF=4.0). 2022. PMID:35896048. DOI: 10.1016/j.chroma.2022.463352.
  • [16] Marcus Bantscheff;Simone Lemeer;Mikhail M Savitski;Bernhard Kuster. Quantitative mass spectrometry in proteomics: critical review update from 2007 to the present.. Analytical and bioanalytical chemistry(IF=3.8). 2012. PMID:22772140. DOI: 10.1007/s00216-012-6203-4.
  • [17] Eva Torres-Sangiao;Alexander Dyason Giddey;Cristina Leal Rodriguez;Zhiheng Tang;Xiaoyun Liu;Nelson C Soares. Proteomic Approaches to Unravel Mechanisms of Antibiotic Resistance and Immune Evasion of Bacterial Pathogens.. Frontiers in medicine(IF=3.0). 2022. PMID:35586072. DOI: 10.3389/fmed.2022.850374.
  • [18] Ajay Matta;Ranju Ralhan;Leroi V DeSouza;K W Michael Siu. Mass spectrometry-based clinical proteomics: head-and-neck cancer biomarkers and drug-targets discovery.. Mass spectrometry reviews(IF=6.6). 2010. PMID:20945361. DOI: 10.1002/mas.20296.
  • [19] Peter Findeisen;Michael Neumaier. Mass spectrometry based proteomics profiling as diagnostic tool in oncology: current status and future perspective.. Clinical chemistry and laboratory medicine(IF=3.7). 2009. PMID:19445650. DOI: 10.1515/CCLM.2009.159.
  • [20] Walter Kolch;Harald Mischak;Andrew R Pitt. The molecular make-up of a tumour: proteomics in cancer research.. Clinical science (London, England : 1979)(IF=7.7). 2005. PMID:15831087. DOI: 10.1042/CS20050006.
  • [21] Fang Xie;Richard D Smith;Yufeng Shen. Advanced proteomic liquid chromatography.. Journal of chromatography. A(IF=4.0). 2012. PMID:22840822. DOI: .
  • [22] Yang Shi;Rong Xiang;Csaba Horváth;James A Wilkins. The role of liquid chromatography in proteomics.. Journal of chromatography. A(IF=4.0). 2004. PMID:15543969. DOI: .
  • [23] Ágnes Révész;Helga Hevér;Arnold Steckel;Gitta Schlosser;Dániel Szabó;Károly Vékey;László Drahos. Collision energies: Optimization strategies for bottom-up proteomics.. Mass spectrometry reviews(IF=6.6). 2023. PMID:34859467. DOI: 10.1002/mas.21763.
  • [24] T Fröhlich;G J Arnold. Proteome research based on modern liquid chromatography--tandem mass spectrometry: separation, identification and quantification.. Journal of neural transmission (Vienna, Austria : 1996)(IF=4.0). 2006. PMID:16835695. DOI: 10.1007/s00702-006-0509-3.
  • [25] Xiang Zhang;Aiqin Fang;Catherine P Riley;Mu Wang;Fred E Regnier;Charles Buck. Multi-dimensional liquid chromatography in proteomics--a review.. Analytica chimica acta(IF=6.0). 2010. PMID:20363391. DOI: 10.1016/j.aca.2010.02.001.
  • [26] Yuming Jiang;Daniel DeBord;Heidi Vitrac;Jordan Stewart;Ali Haghani;Jennifer E Van Eyk;Justyna Fert-Bober;Jesse G Meyer. The Future of Proteomics is Up in the Air: Can Ion Mobility Replace Liquid Chromatography for High Throughput Proteomics?. Journal of proteome research(IF=3.6). 2024. PMID:38713528. DOI: 10.1021/acs.jproteome.4c00248.
  • [27] Wenjun Mo;Barry L Karger. Analytical aspects of mass spectrometry and proteomics.. Current opinion in chemical biology(IF=6.1). 2002. PMID:12413552. DOI: 10.1016/s1367-5931(02)00379-4.
  • [28] Paulina Banach;Wiktor Suchy;Paweł Dereziński;Jan Matysiak;Zenon J Kokot;Ewa Nowak-Markwitz. Mass spectrometry as a tool for biomarkers searching in gynecological oncology.. Biomedicine & pharmacotherapy = Biomedecine & pharmacotherapie(IF=7.5). 2017. PMID:28601044. DOI: 10.1016/j.biopha.2017.05.146.
  • [29] Philip Lössl;Michiel van de Waterbeemd;Albert Jr Heck. The diverse and expanding role of mass spectrometry in structural and molecular biology.. The EMBO journal(IF=8.3). 2016. PMID:27797822. DOI: 10.15252/embj.201694818.
  • [30] Eduard Sabidó;Nathalie Selevsek;Ruedi Aebersold. Mass spectrometry-based proteomics for systems biology.. Current opinion in biotechnology(IF=7.0). 2012. PMID:22169889. DOI: 10.1016/j.copbio.2011.11.014.

麦伴智能科研服务 ​

在麦伴科研 (maltsci.com) 搜索更多文献 ​

质谱技术 · 蛋白质组学 · 翻译后修饰 · 生物标志物 · 个性化医学

© 2025 MaltSci 麦伴科研